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Micron Document

<!DOCTYPE html>

</head>

</header>

</div>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Heat shock 70 kDa protein 1A

</th></tr>

<tr>

<p>Vorhandene Strukturdaten: <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1hjo">1hjo</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1s3x">1s3x</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1xqa">1xqa</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2e88">2e88</a></span>, <span class=""><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/2e8a">2e8a</a></span>

</p>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;;">Eigenschaften des menschlichen Proteins

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">641 Aminosäuren; 70 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">kDa</a>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Koenzym" class="mw-redirect" title="Koenzym">Kofaktor</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">ATP

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Isoform" title="Isoform">Isoformen</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;">SNPs, Deletion

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner

</th></tr>

<tr>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td>Externe IDs

</td>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen

</th></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>

</td>

<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Lebewesen" title="Lebewesen">Lebewesen</a>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122; text-align:center;"><a href="Homologie_(Genetik)#Homologie_zwischen_verdoppelten_oder_fremden_Genen" title="Homologie (Genetik)">Orthologe</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122; text-align:center;">Mensch

</td>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122; text-align:center;">Maus

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Entrez_Gene" title="Entrez Gene">Entrez</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Ensembl" title="Ensembl">Ensembl</a>

</td>

</td>

<td><span class=""><small><small><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ensembl.org/Mus_musculus/geneview?gene=ENSMUSG00000067283;db=core">ENSMUSG00000067283</a></small></small></span>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">Refseq</a> (mRNA)

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="National_Center_for_Biotechnology_Information" title="National Center for Biotechnology Information">Refseq</a> (Protein)

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="Genlocus" title="Genlocus">Genlocus</a>

</td>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;"><a href="PubMed" title="PubMed">PubMed</a>-Suche

</td>

</td>

</p>

</td></tr></tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>

</p><p><b>Hsp70</b> (Hsp steht für <a href="Hitzeschockprotein" class="mw-redirect" title="Hitzeschockprotein">Hitzeschockprotein</a>) sind eine Gruppe von <a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a> und <a href="Enzym" title="Enzym">Enzymen</a>, die manchen anderen Proteinen bei der <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">Proteinfaltung</a> oder bei der Entfaltung eines Proteins vor einem <a href="Membrantransport" title="Membrantransport">Membrantransport</a> helfen. Dabei stellen Hsp70 mit einer Masse von 70 <a href="Dalton_(Einheit)" class="mw-redirect" title="Dalton (Einheit)">kDa</a> eine wichtige Komponente des <a href="Chaperon_(Protein)" title="Chaperon (Protein)">Chaperonsystems</a> dar, das in eukaryontischen <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zellen</a>, in <a href="Eubakterien" class="mw-redirect" title="Eubakterien">Eubakterien</a> und in vielen <a href="Archaeen" title="Archaeen">Archaeen</a> vorkommt.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Eigenschaften">Eigenschaften</h2></div>

<p>In <i><a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli">E. coli</a></i> existieren mindestens drei <a href="Cytosol" title="Cytosol">cytosolische</a> <a href="Isoform" title="Isoform">Isoformen</a> der Hsp70-Familie, von denen DnaK der bekannteste Vertreter ist. In <a href="Eukaryoten" title="Eukaryoten">Eukaryoten</a> wurden Hsp70 Proteine im Cytosol, in <a href="Chloroplast" title="Chloroplast">Chloroplasten</a>, <a href="Mitochondrien" class="mw-redirect" title="Mitochondrien">Mitochondrien</a> und im Lumen des <a href="Endoplasmatisches_Retikulum" title="Endoplasmatisches Retikulum">Endoplasmatischen Retikulums</a> (ER) gefunden. In Archaeen kommt Hsp70 in <a href="Halophile" class="mw-redirect" title="Halophile">Halophilen</a> und in einigen, aber nicht allen, <a href="Methanogene" class="mw-redirect" title="Methanogene">Methanogenen</a> vor. So fehlt es z. B. dem extrem thermophilen <i>Methanococcos jannaschii</i>.

In Säugetieren existieren zwei <a href="Isoform" title="Isoform">Isoformen</a> im <a href="Cytoplasma" title="Cytoplasma">Cytoplasma</a>, eine 73 kDa-Form, die konstitutiv exprimiert wird (Hsc70), und eine stress-induzierbare, 72 kDa große Form (Hsp70). Dies verdeutlicht das generelle Prinzip, dass unter physiologischen Bedingungen konstitutiv exprimierte Isoformen einige wichtige Funktionen ausüben, wohingegen induzierbare Isoformen von Hsp70 wichtige Funktionen unter Stressbedingungen ausüben. Neuere Studien postulieren auch extrazellulär lokalisiertes Hsp70, das eine Schlüsselrolle bei der Induktion der zellulären <a href="Immunantwort" title="Immunantwort">Immunantwort</a> spielen könnte.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Strukturelle_Eigenschaften_von_Hsp70">Strukturelle Eigenschaften von Hsp70</h2></div>

<p>Hsp70-Proteine bestehen generell aus einer 44 kDa-aminoterminalen <a href="ATPasen" title="ATPasen">ATPase</a>-Domäne und einer 28 kDa-carboxyterminalen Domäne, die in eine 18 kDa-Peptidbindedomäne und eine 10 kDa-carboxyterminale variable Domäne mit unbekannter Funktion unterteilt werden kann.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Die_Hsp70-ATPase-Aktivität"><span id="Die_Hsp70-ATPase-Aktivit.C3.A4t"></span>Die Hsp70-ATPase-Aktivität</h2></div>

<p>Hsp70-Proteine arbeiten <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a>-abhängig an der Faltung von Polypeptidketten. Zyklen von Substratbindung und -freisetzung sind mit ATP-Bindung, Hydrolyse und Nukleotidaustausch gekoppelt. In der ATP-gebundenen Form besitzt eukaryontisches Hsp70 eine niedrige Affinität zu Substratproteinen, während es in der ADP-gebundenen Form eine hohe Affinität zum Substrat aufweist. Somit führt also ATP-<a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">Hydrolyse</a> zu einer stabileren Interaktion von Hsp70 mit dem jeweiligen Substrat.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Funktion_von_Hsp70">Funktion von Hsp70</h2></div>

<p>Die molekularen <a href="Chaperon_(Protein)" title="Chaperon (Protein)">Chaperone</a>, wie Hsp70 und <a href="Hsp90" title="Hsp90">Hsp90</a>, sind verantwortlich für die korrekte <a href="Proteinfaltung" title="Proteinfaltung">Faltung</a> und Aktivierung vieler Proteine. Hsp70 assistiert bei der Faltung eines bedeutenden Anteils aller neusynthetisierten Proteine. Ein Mechanismus dieser Aktivität besteht darin, dass Hsp70 zusammen mit seinem Cochaperon Hsp40 (in Bakterien genannt DnaK und DnaJ) an Aminosäureketten bindet und verhindert, dass diese aggregieren, bevor sie ihre korrekte Struktur angenommen haben. Hsp70 kann auch mit Hsp90 einen Multichaperonkomplex bilden, in dem beide durch ein drittes Protein (Hop) verbunden sind. Das Zusammenspiel und die Interaktion dieser zwei Chaperonmaschinen ist von hoher Wichtigkeit für das Überleben von Zellen und Organismen (<a href="Autophagozytose" title="Autophagozytose">Autophagozytose</a>).

An der Involvierung von Hsp70-Proteine in wichtige zelluläre Prozesse, wie den Transport von Proteinen über <a href="Zellmembran" title="Zellmembran">Membranen</a>, die Disassemblierung von <a href="Clathrin" title="Clathrin">Clathrin</a>-umhüllten <a href="Vesikel_(Biologie)" title="Vesikel (Biologie)">Vesikeln</a> und die Regulation der <a href="Hitzeschock" title="Hitzeschock">Hitzeschockantwort</a>, wird die große Bedeutung dieser Proteine deutlich.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Medizinische_Bedeutung_von_Hsp70">Medizinische Bedeutung von Hsp70</h2></div>

<p>Die niedermolekulare Komponente 15-Deoxyspergualin (DSG) wurde als ein Hsc70-Bindereagenz entdeckt. DSG bindet Hsc70 mit mäßiger Affinität und stimuliert dessen ATPase-Aktivität. Dadurch können therapeutische Effekte erzielt werden. Es wurde beobachtet, dass DSG die Abstoßreaktion des Körpers auf ein neues Gewebe bei <a href="Transplantation" title="Transplantation">Transplantationspatienten</a> vermindert. Dies erklärt man sich dadurch, dass DSG indirekt bewirkt, dass <a href="Makrophage" title="Makrophage">Makrophagen</a> in ihrer Funktion inhibiert und cytolytische T- und B-Zellen in der <a href="Zellproliferation" title="Zellproliferation">Proliferation</a> gestört werden.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Übersicht"><span id=".C3.9Cbersicht"></span>Übersicht</h2></div>

<p>Beim Menschen sind 13 Hsp70 Proteine bekannt:<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<th>Genname

</th>

<th>Proteinname

</th>

<th>Synonyme

</th>

<th>Lokalisation

</th>

<th>NCBI-Eintrag

</th></tr>

<tr>

</td>

<td>Hsp70-1a

</td>

<td>Hsp70; Hsp70-1; Hsp72; Hsx70

</td>

<td><a href="Zellkern" title="Zellkern">Zellkern</a> / <a href="Zytosol" class="mw-redirect" title="Zytosol">Zytosol</a> / <a href="Lysosom" title="Lysosom">Lysosom</a>

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/3303">GeneID 3303</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>Hsp70-1b

</td>

<td>Hsp70-2

</td>

<td>Zellkern / Zytosol / Lysosom

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/3304">GeneID 3304</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>Hsp70-1L

</td>

<td>hum70t; Hsp70t, Hsp70-hom

</td>

<td>Zellkern / Zytosol

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/3305">GeneID 3305</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>Hsp70-2A

</td>

<td>HspA2; Hsp70-3

</td>

<td>Zellkern / Zytosol

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/3306">GeneID 3306</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>Hsp70-5

</td>

<td>BiP; Grp78; MIF2

</td>

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/3309">GeneID 3309</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>Hsp70-6

</td>

<td>Hsp70B’; Hitzeshock 70kD Protein 6

</td>

<td>Zellkern / Zytosol

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/3310">GeneID 3310</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>Hsp70-7

</td>

<td>Hsp70-7; Hsp70B

</td>

<td>

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/3311">GeneID 3311</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>Hsp70-8

</td>

<td>Hsc70; Hsc71; Hsp71; Hsp73

</td>

<td>Zellkern / Zytosol

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/3312">GeneID 3312</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>Hsp70-9

</td>

<td>Grp75; mtHSP75; mtHsp70; HspA9B; MOT

</td>

<td><a href="Mitochondrium" title="Mitochondrium">Mitochondrium</a>

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/3313">GeneID 3313</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>Hsp70-12a

</td>

<td>

</td>

<td>

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/259217">GeneID 259217</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>Hsp70-12b

</td>

<td>

</td>

<td>

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/116835">GeneID 116835</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>Hsp70-13

</td>

<td>Stch

</td>

<td>

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/6782">GeneID 6782</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>Hsp70-14

</td>

<td>Hsp70-4; Hsp70L1

</td>

<td>

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/51182">GeneID 51182</a>

</td></tr></tbody></table>

<p>Einfache Organismen, wie beispielsweise <i><a href="Escherichia_coli" title="Escherichia coli">Escherichia coli</a></i>, besitzen weniger Hsp70 Proteine:

</p>

<th>Genname

</th>

<th>Proteinname

</th>

<th>Synonyme

</th>

<th>NCBI-Eintrag

</th></tr>

<tr>

</td>

<td>DnaK

</td>

<td>GroPAB; GroPC; GroPF; GrpC; GrpF

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/944750">GeneID 944750</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>HscA

</td>

<td>Hsc66

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/944885">GeneID 944885</a>

</td></tr>

<tr>

</td>

<td>HscC

</td>

<td>Hsc62

</td>

<td><a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/gene/945218">GeneID 945218</a>

</td></tr></tbody></table>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">Tavaria, M. <i>et al.</i> (1996): <i>A hitchhiker's guide to the human Hsp70 family</i>. In: <i>Cell Stress Chaperones</i> <b>1</b>(1); 23–28; <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9222585?dopt=Abstract">PMID 9222585</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC313013/">PMC 313013</a> (freier Volltext)</span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Daugaard, M. <i>et al</i>. (2007): <i>The heat shock protein 70 family: Highly homologous proteins with overlapping and distinct functions</i>. In: <i><a href="FEBS_Lett" class="mw-redirect" title="FEBS Lett">FEBS Lett</a>.</i> <b>581</b>(19); 3702–3710; <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17544402?dopt=Abstract">PMID 17544402</a>; <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<span class="uri-handle" style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.febslet.2007.05.039">10.1016/j.febslet.2007.05.039</a></span></span>

</li>

</ol>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>H. Wegele, L. Muller, J. Buchner (2004) <i>Hsp70 and Hsp90 - a relay team for protein folding.</i> In: <i><a href="Rev_Physiol_Biochem_Pharmacol" class="mw-redirect" title="Rev Physiol Biochem Pharmacol">Rev Physiol Biochem Pharmacol</a></i>, 151: 1–44</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

Dieser Artikel wurde von <a class="external text" title="Zuletzt bearbeitet am 2021-05-22" href="https://de.wikipedia.org/wiki/?title=Hsp70&oldid=212209350">Wikipedia</a> herausgegeben. Der Text ist unter <a class="external text" href="https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0/deed.de">Creative Commons Attribution-Share Alike 4.0</a> verfügbar, sofern nicht anders angegeben. Für die Mediendateien können zusätzliche Bedingungen gelten.

</div>

</div></div>

</div>

</main>

</div>

</body></html>